SCIENZE BIOTECNOLOGICHE - metaMOOC Prime Lezioni

Gli amminoacidi

Gli amminoacidi sono molecole asimmetriche che possono esistere in due forme enantiomere speculari tra loro, la forma L e la forma D. Solo l’amminoacido glicina non è una molecola chirale poiché R= H

Le proteine vengono sintetizzate nella cellula utilizzando sempre e soltanto la forma L degli amminoacidi.

Si veda il video sugli amminoacidi.

Classificazione degli amminoacidi

Possiamo classificare gli amminoacidi in diversi gruppi a seconda della natura chimica della catena laterale o gruppo R che può essere classificato come:

• non polari;
• polari non carichi;
• aromatici;
• polari carichi.

Gli amminoacidi essenziali

Metà degli amminoacidi che intervengono nella sintesi delle proteine non possono essere sintetizzati dall’uomo e devono essere assunti con la dieta.

Amminoacidi essenziali sono treonina, isoleucina, leucina, lisina, fenilalanina, valina, triptofano e metionina.

Arginina e istidina sono essenziali solo nella primissima infanzia.

Legame peptidico

In una proteina, gli alfa amminoacidi che la compongono formano un legame covalente che è un legame ammidico.

Il legame ammidico tra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico di quello successivo si forma mediante eliminazione di una molecola d’acqua ed ha ha delle caratteristiche geometriche peculiari e viene pertanto definito legame peptidico.

Il legame peptidico è rappresentato in Figura 2.

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  Figura 2: Il gruppo carbossilico di un amminoacido forma un legame covalente con il gruppo amminico di un amminoacido successivo.

Dagli amminoacidi alle proteine

Un di/tri-peptide è costituito da due/tre amminoacidi legati da un legame peptidico.

Un oligopeptide è composto da un numero di amminoacidi inferiore a 10.

Un polipeptide è costituito da un numero di amminoacidi superiore a 10.

Le proteine sono polimeri formati da una o più catene polipeptidiche costituite da almeno 50 unità amminoacidiche.

Unità 2

Struttura primaria

La struttura primaria di una proteina definita dal DNA è costituita dalla sequenza degli L-amminoacidi che la compongono e determina in maniera univoca la suanatura e la sua funzione biologica.

Si veda il video sulle strutture delle proteine.

Struttura secondaria

La struttura secondaria descrive la formazione di legami idrogeno tra i gruppi CO e NH dello scheletro polipeptidico di amminoacidi adiacenti nella struttura primaria.

Ci sono tre principali tipi di struttura secondaria:

• alfa-elica;
• foglietto-beta (beta-sheet);
• ripiegamento-beta (beta-turn).

Alfa-elica

Nell’alfa-elica il gruppo CO di un amminoacido forma un ponte ad idrogeno col gruppo NH del quarto amminoacido successivo.

Questo è possibile quando i due gruppi interessati si vengono a trovare in linea uno sull’altro per mezzo di un ripiegamento ad elica.

La lunghezza media di un’alfa-elica è di 10 amminoacidi ma può variare dai 5 ai 40 amminoacidi.

L’elica è di norma destrorsa. Raramente possono trovarsi corte eliche di 3-5 aminoacidi sinistrorse.

I residui R degli amminoacidi si trovano esposti al di fuori di un cilindro immaginario.

La composizione amminoacidica influenza la formazione dell’alfa-elica.

La formazione dell’alfa-elica è favorita in regioni ricche in A, E, L e M e povere in P, G, Y e S.

La prolina destabilizza o rompe le alfa-eliche, ma può essere presente in eliche lunghe, dove crea una curvatura.

Foglietto-beta

Sono formati da legami idrogeno fra gruppi NH e CO di 5-10 aminoacidi consecutivi di una porzione della catena polipeptidica con altri 5-10 aminoacidi presenti in un’altra regione della proteina.

Hanno una caratteristica conformazione a “zig-zag”. Le porzioni di sequenza legate possono avere:

• la stessa direzione: si definiscono foglietti-beta paralleli;
• la direzione opposta: si definiscono foglietti-beta antiparalleli.

Ripiegamento-beta

È formato da un legame idrogeno tra un gruppo CO del residuo n edil gruppo NH del residuo n+3. Il ripiegamento, simile ad una “forcinaper capelli”, è responsabile dei cambiamenti di direzione delle catene polipeptiche tipicidelle proteine che assumono forma globulare.

Struttura terziaria

La struttura terziaria di una proteina è definita dai legami e dalle interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi.

I tipi di legame sono: legami ionici, interazioni idrofobiche, legami a idrogeno e legami disolfurici.

Struttura quaternaria

Alcune proteine sono formate da più subunità cioè da più catene polipeptidiche uguali o diverse tra di loro.

Tali proteine sono dette proteine oligomeriche.

La struttura quaternaria descrive l’assemblaggio delle diverse subunità.

Proteine fibrose e globulari

Le proteine di dividono in due grandi classi:

• Proteine fibrose insolubili in acqua:
  • cheratineche formano i tessuti protettivi-pelle, capelli, piume, unghie-artigli;
  • collageniche formano i tessuti connettivi-cartilagini, tendini, vasi sanguigni;
  • sete come la fibroina delle ragnatele e dei bozzoli dei bachi da seta.
• Proteine globulari solubili in acqua:
  • enzimi;
  • ormoni;
  • proteinedi trasporto e deposito.

Riepilogo

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